Maladie de la vache folle - Le prion anormal détecté
29 août 2005
Santé
Paris — Des chercheurs américains ont mis au point un test qui pourrait permettre de détecter dans le sang la protéine prion anormale, révélatrice de maladies comme celle de la vache folle ou de sa version humaine, selon une étude publiée hier par la revue Nature Medicine.
Le test-prototype mis au point par l'équipe de Claudio Soto, de l'Université du Texas, à Galveston, ne donne aucun résultat faussement positif et sa capacité à diagnostiquer correctement le prion anormal atteint 89 %, selon une première évaluation.
Un tel test, capable de détecter la maladie au stade pré-clinique, serait utile pour s'assurer de la sécurité des stocks de sang destinés à la transfusion, ou encore éviter que des animaux contaminés qui ne montrent encore aucun signe de la maladie de la vache folle (encéphalopathie spongiforme bovine, ESB) n'entrent dans la chaîne alimentaire.
L'expérience a porté sur du sang de hamster infecté, mais les auteurs ont bon espoir de pouvoir appliquer leur technique au sang humain.
Le procédé d'amplification cyclique de la protéine anormale vise à multiplier les quantités, infimes au départ d'une substance, pour réussir à la détecter.
Schématiquement, le mélange de prion normal à la protéine anormale (PrPSc) permet d'obtenir des paquets («agrégats») de protéines plus gros qui sont ensuite cassés à coups d'ultrasons en de nombreux autres paquets. L'opération recommence plusieurs fois («cycle») jusqu'à obtenir dix millions de fois le produit de départ (PrPSc), une quantité suffisante pour détecter le prion malade. Le test prend «environ 48 heures, entre 48 et 98 cycles»,
Le test-prototype mis au point par l'équipe de Claudio Soto, de l'Université du Texas, à Galveston, ne donne aucun résultat faussement positif et sa capacité à diagnostiquer correctement le prion anormal atteint 89 %, selon une première évaluation.
Un tel test, capable de détecter la maladie au stade pré-clinique, serait utile pour s'assurer de la sécurité des stocks de sang destinés à la transfusion, ou encore éviter que des animaux contaminés qui ne montrent encore aucun signe de la maladie de la vache folle (encéphalopathie spongiforme bovine, ESB) n'entrent dans la chaîne alimentaire.
L'expérience a porté sur du sang de hamster infecté, mais les auteurs ont bon espoir de pouvoir appliquer leur technique au sang humain.
Le procédé d'amplification cyclique de la protéine anormale vise à multiplier les quantités, infimes au départ d'une substance, pour réussir à la détecter.
Schématiquement, le mélange de prion normal à la protéine anormale (PrPSc) permet d'obtenir des paquets («agrégats») de protéines plus gros qui sont ensuite cassés à coups d'ultrasons en de nombreux autres paquets. L'opération recommence plusieurs fois («cycle») jusqu'à obtenir dix millions de fois le produit de départ (PrPSc), une quantité suffisante pour détecter le prion malade. Le test prend «environ 48 heures, entre 48 et 98 cycles»,
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